Quiz Biochimie : chapitre 2, les enzymes

QCM : Chaque question peut avoir plusieurs bonnes réponses

expert

Question 1 / 9

Concernant l’énergie libre d’activation, lesquelles de ces réponses sont vraies ?

L’énergie libre d’activation est égale à la différence d’énergie entre l’état initial et l’état final d’une réaction.

L’énergie libre d’activation est égale à la différence entre l’état initial et l’état de transition d’une réaction.

L’énergie libre d’activation d’une réaction est proportionnelle à la valeur de ∆G0’ de cette réaction.

La vitesse d’une réaction est inversement proportionnelle à la valeur de son énergie libre d’activation.

La valeur de l’énergie libre d’activation est diminuée lors d’une réaction catalysée par une enzyme.

difficile

Question 2 / 9

Lesquelles de ces réponses sont vraies ?

Les coenzymes sont des facteurs indispensables à tous les enzymes.

Les coenzymes sont généralement des protéines.

Les coenzymes sont toujours liés de façon covalente à l’apoenzyme.

Les molécules de groupements prothétiques sont à usage unique, l’enzyme devant les remplacer chaque fois qu’il catalyse une réaction.

La plupart des coenzymes ne sont pas synthétisés par l’organisme humain.

expert

Question 3 / 9

Concernant la vitesse d’une réaction enzymatique, lesquelles de ces réponses sont vraies ?

La vitesse d’une réaction présente une relation linéaire en fonction des quantités croissantes d’enzymes pour une concentration fixe en substrats.

La vitesse d’une réaction présente une relation hyperbolique en fonction des quantités croissantes d’enzymes pour une concentration fixe en substrats.

Est toujours maximale à pH 7 lorsque la réaction est intracellulaire.

Peut être sensible aux variations de température.

Peut être sensible à la présence d’autres ligands que le substrat.

difficile

Question 4 / 9

Dans l’inhibition enzymatique non compétitive, lesquelles de ces réponses sont vraies ?

L’inhibiteur ne se lie jamais à l’enzyme.

L’inhibiteur ressemble toujours au substrat.

Le substrat se lie alors au site allostérique.

L’inhibiteur se lie souvent à l’enzyme mais sur un site différent du site actif.

Le substrat n’est jamais transformé en produit.

expert

Question 5 / 9

Un inhibiteur d’enzyme qui empêche l’enzyme de favoriser le passage à l’état de transition du substrat est un inhibiteur :

Qui aura plus d’affinité pour le site actif que n’en a le substrat.

Non compétitif.

Allostérique.

Qui correspond au produit de la réaction.

Irréversible.

expert

Question 6 / 9

Lesquelles de ces réponses sont vraies ?

Les déshydrogénases fonctionnent comme des oxydo-réductases.

Les synthases synthétisent des molécules au cours d’une réaction couplée.

Les hydrolases et les lyases catalysent des réactions de « coupure » de liaison covalente.

Les ''synthases'' est un mot français dérivant de « synthases » qui est lui-même la traduction de synthétases.

Les isomérases catalysent des réactions d’isomérisation.

expert

Question 7 / 9

Parmi les propositions suivantes concernant la classification des enzymes, lesquelles de ces réponses sont vraies ?

Les déshydrogénases catalysent des réactions d’oxydoréduction.

Les phosphatases catalysent des réactions de phosphorylation.

Le substrat d’une isomérase a la même formule brute que son produit de réaction.

Les réactions catalysées par des ligases sont couplées à l’hydrolyse de l’ATP.

Les réactions d’hydratation sont catalysées par des hydrolyses.

expert

Question 8 / 9

Soit la réaction enzymatique simple E+S ES E+P où E est l’enzyme, S le substrat et P le produit. Si on part du principe que la réaction catalytique s’effectue à partir d’un seul complexe ES, et que dans les premiers instants de la réaction, k-2 est négligeable, l’équilibre k+1 et k-1 est très réside et k+2 représente l’étape limitante :

Tant que la concentration en substrat est beaucoup plus importante que celle de l’enzyme, toute l’enzyme est sous forme ES.

La vitesse de formation du produit est constante jusqu’à disparition complète du substrat.

Pour une concentration donnée en substrat, la vitesse de formation du produit est directement proportionnelle à la concentration de l’enzyme.

La vitesse de disparition du substrat est indépendante de la concentration de l’enzyme.

Lorsque la concentration en substrat est élevée, la vitesse initiale est indépendante de la concentration en substrat.

expert

Question 9 / 9

Concernant les enzymes, lesquelles de ces réponses sont vraies ?

Les enzymes se lient à leur substrat.

Ils abaissent l’énergie d’activation de la réaction qu’ils catalysent.

Ils modifient la constante d’équilibre de la réaction qu’ils catalysent.

Ils stabilisent les intermédiaires dans les réactions qu’ils catalysent.

Ils modifient la conformation des substrats pour favoriser leur réaction.

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